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1、抗体分子常呈什么形状?

抗体的多样性,由成千上万、多种多样的免疫球蛋白分子在形状、大小、结构以及氨基酸的组成和排列上,所呈现的各种不同的形式。

抗体(Antibody),又称免疫球蛋白(Immunoglobulin,简称 Ig),是一种由B细胞分泌,被免疫系统用来鉴别与中和外来物质如细菌、病毒等的大型Y形蛋白质,仅被发现存在于脊椎动物的血液等体液中,及其B细胞的细胞膜表面。

抗体是具有4条多肽链的对称结构,其中2条较长、相对分子量较大的相同的重链(H链);2条较短、相对分子量较小的相同的轻链(L链)。链间由二硫键和非共价键联结形成一个由4条多肽链构成的单体分子。轻链有κ和λ两种,重链有μ、δ、γ、ε和α五种。 整个抗体分子可分为恒定区和可变区两部分。在给定的物种中,不同抗体分子的恒定区都具有相同的或几乎相同的氨基酸序列。可变区位于\Y\的两臂末端。在可变区内有一小部分氨基酸残基变化特别强烈,这些氨基酸的残基组成和排列顺序更易发生变异区域称高变区。高变区位于分子表面,最多由17个氨基酸残基构成,少则只有2 —— 3个。高变区氨基酸序列决定了该抗体结合抗原抗原的特异性。一个抗体分子上的两个抗原结合部位是相同的,位于两臂末端称抗原结合片段(antigen-binding fragment, Fab)。\Y\的柄部称结晶片段(crystalline fragment,FC),糖结合在FC 上。

抗体是大分子物质吗?

是的抗体(antibody):机体在抗原物质 *** 下,由B细胞分化成的浆细胞所产生的、可与相应抗原发生特异性结合反应的免疫球蛋白。

因为最初有人用电泳证明血清中抗体活性在γ球蛋白部分,故曾把抗体统称为两种(γ)球蛋白。

后来证明,抗体并不都在γ区;而且位于γ区的球蛋白,也不一定都具有抗体活性。1964年,世界卫生组织举行专门会议,将具有抗体活性以及与抗体相关的球蛋白统称为免疫球蛋白(Ig)。如骨髓瘤蛋白,巨球蛋白血症、冷球蛋白血症等患者血清中存在的异常免疫球蛋白以及“正常人”天然存在的免疫球蛋白亚单位等。

因而免疫球蛋白是结构及化学的概念,而抗体是生物学及功能的概念。可以说,所有抗体都是免疫球蛋白,但并非所有免疫球蛋白都是抗体。是蛋白质当然是大分子物质啦

抗体的作用场所在哪?

问题问的有点怪。

抗体即免疫球蛋白,有两端。一端主要与抗原结合(主要在血液或病变部位);另一端是在抗原抗体结合形成复合物之后,与单核巨噬细胞或自然杀伤细胞结合。与巨噬细胞结合主要是起到清除相应抗原的作用。与自然杀伤细胞结合主要是起到杀死相应抗原携带细胞的作用。所以抗体作用的场所首先在血液或病变部位,结合后可在血液、病变部位、脾脏被消除或杀伤。

抗体为什么不是信息分子、它不是和抗原结合传递信息了么?

抗体不是信息分子的原因:

1、生物体内的信息分子是指用来在细胞间或细胞内传递信息的化学物质。

2、抗体能与相应的抗原发生特异性结合,形成细胞团和沉淀,最后被吞噬细胞吞噬、消化,可见抗体不是传递信息的分子,而是一种免疫活性物质。

人体会产生抗体是什么意思?

抗体是针对某一种抗原而言的,是能与相应抗原(表位)特异性结合的具有免疫功能的球蛋白。简单理解:如对某种药有抗体,那你身体就能抵抗那种药使药失效,如对某种病毒,那当病毒侵入你人体内时,你身体内应的抗体就会去消灭该病毒,使你不得病。

抗体是一种由浆细胞(效应B细胞)分泌,被免疫系统用来鉴别与中和外来物质如细菌、病毒等的大型Y形蛋白质,仅被发现存在于脊椎动物的血液等体液中,及其B细胞的细胞膜表面。抗体能识别特定外来物的一个独特特征,该外来目标被称为抗原。

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